组蛋白修饰调控53BP1与染色质结合功能的研究进展
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Research progress of histone modification regulating the binding function of 53BP1 to chromatin
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    摘要:

    p53结合蛋白1(p53-binding protein 1,53BP1)在协调DNA双链断裂(DNA double strand break,DSB)修复途径选择中起关键作用。关于53BP1募集到受损染色质中的基本分子机制,以及组蛋白修饰在53BP1募集中的作用,已有大量文献报道了全新的见解。H4K20me2 和 H2AK15ub 是决定 53BP1 能否结合到受损染色质中的关键因素。最新证据表明,H3K18、 H3K56乙酰化及H4K16乙酰化/甲基化对53BP1募集均有一定程度的影响。文章对53BP1的结构、53BP1募集的分子机制和组蛋白修饰在调节53BP1募集中的作用进行了综述,并为癌症治疗提供新的思路。

    Abstract:

    p53 binding protein 1(53BP1)plays a crucial role in coordinating the selection of DNA double - strand break(DSB) repair pathway. Underlying molecular mechanisms of 53BP1 recruitment to damaged chromatin and the function of histone modifications in that process have been reported in extensive literature. H4K20me2 and H2AK15ub are the key factors that determine whether 53BP1 can bind to damaged chromatin. Recent evidence suggests that the acetylation of H3K18 and H3K56,as well as the acetylation/methylation of H4K16,have a certain effect on 53BP1 recruitment. This article reviews the structure of 53BP1,the molecular mechanism of 53BP1 recruitment,and the role of histone modifications in regulating 53BP1 recruitment,and provides new ideas for cancer therapy.

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引用本文

陈思龙,黄溥婉,李莉萍.组蛋白修饰调控53BP1与染色质结合功能的研究进展[J].南京医科大学学报(自然科学版),2023,(1):113-121

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  • 在线发布日期: 2023-01-17
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